最近，一种新的冠状病毒变种的出现，重新激起了人们对该病毒中被称为“刺突蛋白（spike protein）”的部分的兴趣。
与其他密切相关的突变体相比，这种新的突变体对刺突蛋白有几种特殊的变化 —— 这就是为什么它比我们之前观察到的其他无害的病毒变化更令人关注的原因之一。新的突变可能会改变刺突的生物化学特征，并可能影响病毒的传播能力。
这种刺突蛋白也是当前COVID-19疫苗的基础，这些疫苗试图产生针对它的免疫反应。但刺突蛋白（spike protein）到底是什么？为什么它如此重要？
细胞入侵者
在寄生虫的世界里，许多细菌或真菌病原体可以在没有宿主细胞感染的情况下自行存活。但病毒不能。相反，它们必须进入细胞内才能复制，在那里它们使用细胞自身的生化机制来构建新的病毒颗粒，并传播到其他细胞或个人。
我们的细胞已经进化来抵御这种入侵。细胞生命对入侵者的主要防御之一是它的外层，它由一层脂肪层组成，脂肪层包含了构成细胞的所有酶、蛋白质和DNA。
由于脂肪的生化性质，它的外表面带着高度的负电荷，具有很强的排斥性。病毒必须穿过这道屏障才能进入细胞。
SARS-CoV-2是如何进入细胞并繁殖的。
像细胞生命一样，冠状病毒本身也被称为“包膜”的脂肪膜包围。 为了进入细胞内部，被膜病毒利用蛋白质（或糖蛋白，因为它们经常被滑糖分子覆盖）将其自身的膜融合到细胞的膜上，并接管细胞。
冠状病毒的刺突蛋白就是其中一种病毒糖蛋白。埃博拉病毒有一个，流感病毒有两个，单纯疱疹病毒有五个。
刺突的结构
这种刺突蛋白由1273个氨基酸组成的线性链组成，整齐地折叠成一个结构，上面点缀着多达23个糖分子。刺突蛋白喜欢粘在一起，三个独立的刺突分子相互结合，形成一个功能上的“三聚体”单元。
这种刺突可以细分为不同的功能单元，称为结构域，这些结构域可以完成蛋白质的不同生化功能，比如，与靶细胞结合，与细胞膜融合，并允许刺突停留在病毒包膜上。
刺突蛋白由执行不同功能的不同部分组成。
SARS-CoV-2的刺突蛋白附着在近似球形的病毒颗粒上，嵌入在包膜内并向外突出，时刻准备粘附在毫无防备的细胞上。估计每个病毒大约有26个刺突三聚体。
其中一个功能单元会与我们细胞表面的一种名为ACE2的蛋白质结合，触发病毒颗粒的摄取，最终导致膜融合。刺突还参与了其他过程，如装配，结构稳定性和免疫逃避。
疫苗 VS 刺突蛋白
由于刺突蛋白对病毒至关重要，许多抗病毒疫苗或药物都以病毒糖蛋白为靶点。
对于SARS-CoV-2而言，疫苗（比如，辉瑞/BioNTech和Modelna生产的疫苗）会指示我们的免疫系统制造我们自己版本的刺突蛋白，这发生在免疫产生后不久。在我们的细胞内产生刺突信号，然后开始保护性抗体和T细胞的产生过程。
SARS-CoV-2的刺突蛋白最令人关注的特征之一是，它在病毒进化过程中如何随时间移动或改变。在病毒基因组中编码的蛋白质可以随着病毒的进化发生突变，并改变其生化特性。
大多数突变都是无益的，要么阻止刺突蛋白的工作，要么对其功能没有影响。但一些变化可能会使新版本的病毒具有选择性优势，使其更具传播性或传染性。
发生这种情况的一种可能方式是，刺突蛋白的一部分发生突变，阻止保护性抗体与之结合。另一种方式是让这些刺对我们的细胞“更有粘性”。
这也就是为什么改变刺突功能的新突变，特别值得关注！它们可能会影响我们如何控制SARS-CoV-2的传播。这次，在英国和其他地方发现的新变种，刺突和进入细胞的蛋白质部分都有突变。
科学家们将继续在实验室进行测试，以确定这些突变是否以及如何显著改变刺突，以及我们目前的控制措施是否仍然有效。
如果朋友们喜欢，敬请关注“知新了了”！
热门跟贴