科学家们已经确定了赋予蜘蛛丝卓越强度和灵活性的分子相互作用机制，这为新型仿生材料的开发打开了大门，这些材料可以用于飞机、保护服以及医疗应用，甚至有助于我们更好地理解阿尔茨海默病等神经系统疾病。

这些研究结果已在《美国国家科学院院刊》上发表，由伦敦国王学院和圣地亚哥州立大学（SDSU）的研究人员进行，确立了一般设计原则，这些原则可以指导新一类高性能、可持续的纤维开发。

这项联合研究首次展示了构成蜘蛛丝蛋白的氨基酸是如何相互作用，表现得像分子“贴纸”的。

“潜在的应用范围广泛——轻质防护服、飞机部件、可生物降解的医疗植入物，甚至软体机器人也能从这些利用自然原理工程化的纤维中获益，”计算材料科学教授克里斯·洛伦茨说。

蜘蛛丝的强度按重量计算比钢铁更强，韧性比凯夫拉尔（制造防弹背心的材料）更强。这种卓越的天然材料不仅构成了蜘蛛网的框架，还用于悬挂，研究人员长期以来一直试图理解如何重现其独特的特性。

拖丝是在蜘蛛的丝腺中产生的，蛋白质以一种叫做“丝液”的浓缩液体形式储存，然后被纺成固体纤维。

虽然已知这些蛋白质首先会凝聚成液态小滴，然后被挤压成纤维，但将这一过程与丝绸最终结构联系起来的分子机制仍然不清楚。

这个跨学科团队，由化学家、生物物理学家和工程师组成，使用了一系列先进的计算和实验工具——包括分子动力学模拟、AlphaFold3结构建模和核磁共振光谱——来证明氨基酸精氨酸和酪氨酸的相互作用会触发蛋白质的初始聚集。

重要的是，这些相同的相互作用在丝绸纤维形成时持续存在，帮助形成负责其卓越机械性能的复杂纳米结构。

“这项研究提供了一个原子层面的解释，说明无序蛋白质是如何组装成高度有序、高性能的结构，”洛伦茨说。

负责美国方面研究的圣地亚哥州立大学物理与分析化学教授格雷戈里·霍兰德表示，让人最惊讶的结果之一是这个过程的化学复杂性。

霍兰德说：“让我们意外的是，丝绸——我们通常认为是一种美丽简单的天然纤维——实际上依赖于一种非常巧妙的分子机制。我们发现的这些相互作用在神经递质受体和激素信号传导中也有应用。”

他建议这些发现因此可以应用于人类健康研究。

“丝蛋白经历相分离并形成富含β-片层的结构的方式，与我们在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中观察到的机制相似。研究丝绸为我们提供了一个干净且经过进化优化的系统，以帮助我们理解相分离和β-片层形成是如何被控制的，”霍兰德补充道。

更多信息如下：汉娜·R·约翰逊等人，Arg–Tyr阳离子–π相互作用驱动原生蜘蛛拖线丝的相分离和β-片层组装，《美国国家科学院院刊》（2025）。 DOI: 10.1073/pnas.2523198122