老铁，没毛病！
8月19日《Nature》发表文章：结合铁调素的铁转运蛋白的结构揭示了铁稳态机制
这些天看到的关于“铁”方面的文章不少，这不，又来了：
人体内血清铁水平受铁调素铁外转运蛋白-铁转运蛋白的作用的严格控制；铁调素通过诱导铁转运蛋白的内在化和降解来调节铁的吸收和再循环。铁转运蛋白的异常活动可导致铁超负荷疾病，例如血色素沉着症或铁缺乏性贫血。
在这里通过低温电子显微镜确定载脂蛋白状态与钴，铁模拟物和铁调素的复合物。这些结构和伴随的分子动力学模拟确定了铁转运蛋白的N-和C-域内的两个金属结合位点。铁调素以向外开放的构型结合铁转运蛋白，并完全阻塞铁外排途径以抑制转运。铁调素的羧基末端直接与铁转运蛋白C结构域中的二价金属接触。
进一步：在铁存在的情况下，铁调素的亲和力增加了80倍！
这些结果为相关方面疾病提供了结构理论基础，开启后续研究。
减数分裂导致众多重大疾病，分子机制能否助力深入研究？
8月19日《Nature》发表文章：PCNA激活MutLγ核酸内切酶以促进减数分裂
在减数分裂过程中，交叉重组连接同源染色体以指导其精确分离；重组缺陷导致不育，流产和先天性疾病。因此，每一对染色体通过指定然后实现高效率杂交的过程获得至少一个杂交。
在DNA水平上，交叉是通过双霍利迪交界处（dHJ）中间体的形成和偏向分辨率来实现的。交叉分辨率的中心原则是，通过将核酸酶切口靶向特定的DNA链，在相对的平面上解析两个霍利迪连接点（HJs）。MutLγ复合物的核酸内切酶活性与交叉偏倚的分辨率有关。
在这里，显示了滑动钳位PCNA对于交叉偏置的分辨率很重要；这些数据突出了交叉分辨率和DNA错配修复的起始步骤之间的相似性，并唤起了减数分裂过程中特定于交叉的dHJ分辨率的新模型。
总的一句话：PCNA激活的MutLγ核酸内切酶可以促进减数分裂，然后继续后续发育过程。
帕金森？别怕，科学进展告诉你现在研究到了哪一步
8月19日《Nature》发表文章：帕金森氏病中LRRK2的结构和微管相互作用模型
帕金森可能听得很多了，最常见的症状就是手抖个不停，其余的也不是很明显。但是现在老年趋势明显，发病率居高不下，所以研究机制非常重要。
富含亮氨酸的重复激酶2（LRRK2）是家族性帕金森氏病（PD）1中最常见的突变基因，并且也与其特发性形式相关。
LRRK2被认为在膜运输中起作用，并与微管共定位。在本研究中报告了LRRK2催化部分的3.5（这个单位为“埃”，是光波长度和分子直径常用单位）结构，以及一个微管相关LRRK2的原子模型
有何意义？这就表明：LRRK2可以充当基于微管的运动的障碍，并且对治疗性LRRK2激酶抑制剂的设计具有影响；对于帕金森氏病最常见基因突变研究更加深入，说不定要不了多久就会有更多相关研究设计出药物等等，值得期待……
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