植物体在生长发育过程中会受到环境中诸多生物和非生物的胁迫，在长期进化过程中，植物体已经发育出一套完整高效的防御机制来抵抗病菌侵害。

基础免疫反应能够抵抗真菌、细菌、病毒等的广泛侵入，不表现出免疫特异性，而突破第一道免疫防线的病菌则能被植物体第二道防线--特异性免疫反应所识别，从而阻止病原体进一步的感染与扩散。

同时，病原体对植物细胞的局部入侵能够进一步激活植物体的系统获得性免疫，从而提高植株的整株抗性，对下一次病原体的入侵表现出更快更强的抗性反应。

植物体PTI和ETI反应并没有严格的界限，均是由于方便理解的人为划分，二者可以看做是植物体的先天免疫机制。整体而言，植物抗性反应的进程是典型的Z字模型。

基础免疫

基础免疫反应广泛存在于多细胞真核生物中，其利用自身的模式识别受体来感知微生物的保守细胞结构从而激活体内的抗性反应。

同时，PRRS类受体也能识别自身损伤相关模式分子而激活PTI反应，植物体利用细胞膜上的PRRS不仅能够识别真菌、细菌和病毒等的侵害，也能识别线虫、食草昆虫和寄生植物的侵入。

根据PRR蛋白是否具有胞内的激酶结构域，将其分为两大类：受体激酶和受体蛋白，同时，受体对病菌成功的识别还需要植物体内能够降解较大模式分子的一些酶，帮助其暴露抗原表位而易于识别。

而PAMPs的复杂性也决定了PRRS的多样性，识别后，PRRS蛋白能够与植物体内其它的相关因子形成复合物将被攻击的信号传递到细胞内，从而激活抗性反应。

LRR-RK是植物体内一类富亮氨酸拉链,跨膜结构域以及胞内激酶结构的类受体，目前已有大量受体与模式分子对和AtXPS1RaxX16。

0sXA21能够抵御多个白叶枯病菌种的入侵，且Y41上硫酸化的21个氨基酸短肽就足以激活OsXA21依赖的抗性反应。

RaxX在黄单胞杆菌中广泛存在，而田间分离携带突变基因raxx的白叶枯病菌能够使含有OsXA21抗病基因的水稻感病，这是二者在相互作用中共进化的结果。

对植物而言，病菌高频率的突变与进化为植物体免疫体系提供了压力与进化的动力，同样也对粮食作物高产高抗育种提出了挑战。

LRR-RP受体蛋白的识别机制与LRR-RK受体激酶不同，LRR-RP受体蛋白缺乏激酶结构域，因而不能直接将信号传递到细胞内，往往需要与其他受体激酶或激酶形成免疫复合物来传递抗病信号。

在陆生植物中,LRR-RP在不同的物种间保守性较低,不同于LRR-RK具有蛋白序列和功能的高度保守性。

研究者最早在西红柿上发现LRR-RP参与了植物的抗病反应，LRR-RP蛋白SLC12和SLC4能够分别识别黄枝孢菌富半胱氨酸效应因子Avr2和Avr4对胞外体蛋白酶的抑制作用，从而激活植物体内的抗病反应。

研究发现许多LRR-RPs能够与LRR-RK受体激酶SOBIRI共受体形成免疫复合物，进一步将信号传递到细胞内。

许多LRR-RK类受体都能与体细胞胚胎发生受体发生相互作用，形成信号复合物参与抗性反应，一旦病菌侵入时，会迅速通过磷酸化转移作用将信号传递到胞内，产生级联信号传递链而激活相应的抗性蛋白和一些抗性调控分子的表达。

在拟南芥中,细菌鞭毛蛋白模式分子被PRRS类受体AtFLS2和类受体共合物AIBAK1识别，使得异源二聚体AIFLS2-AtBAK1复合物活化，从而磷酸化激活类受体胞内激酶ABI1，进一步激发活性氧产生。

类受体胞质激酶也属于植物类受体激酶超家族，与位于细胞膜上类受体激酶不同,RLCKs没有胞外以及跨膜结构域,因而位于细胞质中。

但是也有极少数的RLCKs通过其肉豆蔻酰化基序而锚定到细胞膜上，参与植物体自交不亲和、抗性反应和植物激素信号传递等重要的生物学进程，在拟南芥和水稻中，RLCKs的数量分别多达147和379个。

RLCKS能够介导基础免疫和特异性免疫反应的胞内信号传递，位于细胞膜上的分子开关单体小G蛋白参与众多的信号途径与生物进程，能够与RLCKs第六亚家族协同作用，参与植物体的抗性反应。

在拟南芥中，RLCK蛋白VA3能够与细胞膜上AIROP6蛋白互作，参与拟南芥对白粉病菌的基础免疫反应，在前面提到的拟南芥RLCKS蛋白BIK1是拟南芥广谱抗性的重要蛋白，能够被膜上受体激酶磷酸化，进而磷酸化下游RBOHD蛋白，而介导基础免疫反应活性的爆发。

而同时，BIK1也是病毒效应因子AvrAC的靶蛋白，AvrAC能够抑制其激酶活性，从而抑制植物体抗性反应。

在烟草ETI反应中，CLR蛋白NbZAR1能够与RLCK蛋白JM2互作，识别黄单胞菌的酰基转移酶XopJ4而传递抗病信号。

RLCKS蛋白BSR1属于第七亚家族，能够通过增强MAPK激发的HO,和病程相关基因的表达介导水稻对多种病菌模式分子的识别，进而介导了对真菌和细菌的广谱抗性，综上所述RLCKS在植物体MTI和ETI抗性反应中具有重要作用。

植物体MAPK级联的信号传递途径包括MAPKKK、MAPKK和MAPK三类激酶传递，MAPKKK能够磷酸化MAPKK进行信号传递，而MAPKK能够磷酸化MAPK，而处于活化状态的MAPK能够进入细胞核中，将信号传递到下游组分。

现如今水稻中已经发现了17个MAPK激酶，因而对其研究也较为深入，最先报道的是OsMAPK12，其受到稻瘟病菌和机械损伤的诱导，能够与转录因子OsWRKY33和OSEREBP1互作，进而激活病程相关基因表达。

OsMAPK3可能正调控水稻对食草动物的抗性反应，干涉OSMAPK3的表达，降低了植物体内胰蛋白酶抑制剂的含量，从而降低了对食草动物的抗性，但其对稻飞虱没有抗性反应。

MAPK下游信号传递途径是食草动物诱导抗性反应传递的主要途径，植物能够感知食草动物唾液中的脂质-氨基酸共合物，活化下游MAPK蛋白激酶，进而诱导相关激素介导的抗性反应活化。

可以看出，水稻和拟南芥胞内免疫信号传递较为保守，而对于病菌的识别机制变异较大。但最终殊途同归，都是通过级联信号传递，激活病程相关基因表达，达到抗病的目的。

特异性免疫反应

细菌和真菌分别通过T3SS分泌系统和吸附器分泌到宿主植物细胞内的蛋白效应因子往往能够抑制PTI抗性反应。

而其往往被称为“无毒基因”，是因为Avr可以强烈激活植物体第二道防线--特异免疫反应，早在70多年前，针对植物和病原体之间ETI反应，提出了经典的“基因对基因”的概念。

Avr在具有高复杂度的受体配体模型中起作用:植物抗病蛋白通过直接识别或者间接监控相应的Avr对宿主蛋白的修饰而启动防御反应。

植物特异性免疫反应由抗病蛋白NLR介导，其识别病菌分泌的效应因子，从而激活植物体特异免疫反应导致侵入部位的细胞程序性死亡，从而阻止病菌进一步扩散。

NLR蛋白具有保守的NBS-LRR结构，因而又被称为NLR蛋白。在动物体内，由NLR基因介导免疫反应又分为两个通路：细胞亡和炎症反应，而在植物体内则称为过敏反应。

与PRRS类受体多样性不同，NLRS蛋白结构更为保守，NLRS具有中央核苷酸结合区域以及氨基端亮氨酸拉链重复区域，而其氨基端结构则相对多元，NLRS蛋白的进化可追溯到原始的苔藓植物。

因其氨基端结构的不同，NLRS可分为两大类:第一类是TIR-NB-LRR，其氨基端与果蝇蛋白和哺乳动物白细胞介素1受体具有同源性；另一类是氨基端具有保守螺旋结构域，称为CLRs。

TLRS蛋白目前在单子叶植物中没有报道，因而认为其出现可能是在单双子叶纲分化之后，现有的研究发现有的TLR蛋白氨基端会整合一个多余的集成域，该结构域充当效应因子的诱饵,便于NLRs对其的识别。

与TLRS蛋白不同,CLRS变异性更大,具有额外保守性较低的结构域，拟南芥RPW8和ADR1和烟草NRG1都因其特殊的CC结构域而被归为CCR-NB-LRR的一个分支。

Sw-5b具有额外氨基端结构域，属于SD-CNL的一类，在Sw-5b介导的防御反应中，NTD和CC结构域对于NB-LRR的功能都必不可少，此外一些CLRS蛋白不仅CC结构域变异较大，NBS结构域的保守性也相对较低。

NLRS作为免疫反应的分子开关，其蛋白结构的透彻研究助力于功能的解析对TLRS蛋白而言,氨基端TIR结构域并不参与效应因子的识别，然而该结构域直接参与TLRS蛋白同源或者异源二聚体或多聚体的形成，同时也参与了蛋白内构多的重塑和下游免疫信号的传递。

一般来说，除以上功能外，CLRs的CC结构域能够协同下游相关蛋白传递抗病信号，大量的研究表明:CC结构域通常与WRKY转录因子结合来传导防御信号，激活的WRKY转录因子能够成功激活级联防御反应而导致被入侵细胞的程序性死亡。

在某些情况下，NB结构域可单独触发过敏反应，如马铃薯中的Rx，而NB-ARC模块主要通过参与ADP和ATP之间的核苷酸结合和交换，以介导蛋白质的构象变化。

许多保守的基序已在该区域被鉴定，如P-loop，WalkerB是P-loopNTP酶两个保守的模体,其突变往往会导致R蛋白功能失活。

其他保守的模体包括:RNBS-A、RNBS-D和MHD，这类结构域的突变可导致蛋白不依赖效应因子的构象变化，从而导致NLR蛋白功能自激活或丧失。

LRR结构域相对多样，主要参与识别入侵的效应因子，通常在没有相关效应因子时，分子内的相互作用可以使R蛋白保持自抑制状态:在效应因子存在时，相关R蛋白自抑制或相关抑制子作用解除以暴露其氨基端结构域，从而造成NB结构域构象改化和信号复合体的重构。

植物NLRS突变引起自身免疫激活常表现为生长发育迟缓、ROS积累、防御相关基因表达升高和叶片出现类病变细胞死亡的现象。

深入的晶体蛋白质结构研究发现，NLR以依赖氨基端结构域形成二聚体是免疫信号传导中的最小功能单元。

过去的数十年，大量的植物学家致力于植物体抗病机制研究，特别是NLRS介导的抗病反应，然而，有关于 NLRS蛋白的分子内自抑制、配体的识别和蛋白活化均参照动物体 NLRS 蛋白结构的解析。

效应因子直接间接识别使得LRR 结构域构象改变而解除自我抑制状态，使得 ADP 和 ATP 结合的互换，从而活化 NLRs 蛋白。

而近期有研究者首次解析了拟南芥全长 CLR蛋白 ZAR1 以及其形成复合物的结构，是植物体内唯一解析全长结构的NLR 蛋白，为进一步认识 NLR 蛋白活化和功能研究起到了开创性作用。