抗体是B细胞受体的分泌形式，是分子生物学等实验的基础材料，也是重要的药物。典型的抗体分子呈Y形，由三个大小相似的部分通过柔性连接区松散连接。其结构示意图如下。
图1：IgG的结构示意图。蓝色为 重链 ， 绿色为 轻链，修饰橙色 为 糖基化 。左侧为二级结构的带状示意图，右侧为空间填充模型。
抗体存在5种不同类别：IgM、IgD、IgG、IgA 和 IgE。抗体有两种类型的轻链：λ链和κ链，一个免疫球蛋白只含其中一种。抗体的类别和效应功能由其重链结构定义，五大类免疫球蛋白的重链分别为μ链（IgM）、δ（IgD）、γ（IgG）、α（IgA）和ε（IgE）。
通过对氨基酸序列的测定，发现抗体分子有两个重要特征。首先，每条链由一系列约110个氨基酸的重复片段组成，这些片段对应独立折叠的结构域。其次，重链和轻链在靠近氨基末端的一段序列（约110个氨基酸）变异很大，称为可变区（VH和VL）；而后续结构域序列不变，称为恒定区（CH和CL）。V区决定抗原结合特异性，C区决定抗体的类别和功能。
图2：IgG的结构示意图
抗体可被蛋白酶切割成功能不同的片段。用木瓜蛋白酶切割可得到两个相同的Fab片段（抗原结合片段）和一个Fc片段（可结晶片段）。用胃蛋白酶切割则产生一个F(ab′)₂片段和多个小片段，其中最大的称为pFc′片段。
图3：木瓜蛋白酶和胃蛋白酶裂解免疫球蛋白的示意图。
Fab片段包含V区并结合抗原，Fc片段含有C区并与效应分子或细胞相互作用。F(ab′)₂片段保留了完整的抗原结合特性，但失去了与效应分子相互作用的能力。通过基因工程也能制造多种抗体相关分子，如单链Fv（scFv），其尺寸小，易于穿透组织，可用于构建免疫毒素等治疗药物。
V区与C区在结构上本质相似但存在区别，最清楚地展现在免疫球蛋白轻链的结构图中。
图4：免疫球蛋白轻链的恒定 （C） 和可变 （V） 结构域
V区比C区更大，多一个额外的环，这些灵活的环构成了抗体的抗原结合位点。许多具有类似结构域的蛋白质共同构成了免疫球蛋白超家族。
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