内源逆转录病毒（ERVs）及其他内源性病毒元件，是古代生殖系感染的遗留物，占人类基因组的15%。大多数人类ERV（HERV）位点因突变、缺失和重组事件而失去功能。但HERV-K是最晚整合、转录活性最强、完整性最高的β逆转录病毒类HERV家族，约100个拷贝，多数保留完整Gag/Pol/Env开放阅读框；人工重构的祖先HERV-K基因组可在体外产生感染性病毒颗粒。HERV-K包膜糖蛋白（Env）表达异常已被认为与癌症和神经退行性疾病有关。针对HERV-KEnv的自身抗体已在多种自身免疫疾病患者中被发现。近期科学家们，通过X射线晶体学解析分辨率2.25Å的HERV-K（HML-2）包膜糖蛋白表面亚基受体结合区（SU）原子结构，阐明了其分子折叠、糖基化、配体结合特征，该研究成果已发表至《Journal of Virology》杂志，题为“Crystal structure of HERV-K envelope glycoprotein surface subunit”。

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Env蛋白基础结构为I型融合前体蛋白，切割为表面亚基SU（受体结合区）、跨膜亚基TM（膜融合区）。此前发表的文章仅揭示了Env三聚体SU-TM冷冻电镜结构，缺少高分辨率SU单体原子模型，无法精细解析糖基化、小分子结合位点、抗原表位；本研究利用共识序列HERV-KCON构建SU，获得2.25Å晶体结构，该结构提供了HERV-K中最可能触发自身免疫反应的分子组分的原子层面视图，并识别出类药物分子和细胞表面多糖的潜在结合位点，为进一步揭示HERV-K与肿瘤、神经退行性疾病、自身免疫病的关联机制，研发靶向药物、自身免疫抗原表位提供原子层面研究基础。