来源：市场资讯
（来源：义翘神州）
埃博拉病毒再次引发全球关注。2026年5月17日，世界卫生组织（WHO）宣布，本轮疫情已构成“国际关注的突发公共卫生事件（PHEIC）”。据非洲疾控中心官方网站数据，截至6月9日，本迪布焦病毒（埃博拉病毒的亚型）疫情确诊病例共有645例，病亡114例，康复23例。
这次疫情为什么需要特别关注？因此这次的毒株是本迪布焦，而非常见的扎伊尔，造成获批的疫苗和特异性抗体失效。
义翘神州作为全球病毒科研试剂供应商，已成功构建涵盖1500多种抗原、100+病毒类型/亚型的6000多种试剂的ProVir®病毒研究库，能够协助研究者快速应对突发疫情。目前，可现货供应30多种重组抗原和40多种抗体产品，包括Bundibugyo、Zaire、Sudan等毒株的GP、NP、VP科研试剂。
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本迪布焦毒株简介
先说一个重要的事实：埃博拉不会像流感、新冠那样通过空气传播。它主要通过血液、呕吐物、腹泻物、唾液、尿液、精液、遗体体液、被污染物品等传播。家庭照护、无防护的医疗接触、遗体处理等场景潜在危险性更高。
目前已知的能够感染人类的5种埃博拉病毒包括扎伊尔亚型（Zaire, EBOV）、苏丹亚型（Sudan, SUDV）、本迪布焦亚型（Bundibugyo, BDBV）、塔伊森林亚型（Taï Forest, TAFV）和邦巴利型（Bombali, BOMV）。其中扎伊尔亚型是埃博拉病毒爆发频次最高的毒株。
Bundibugyo于2007年首次在乌干达本迪布焦区被发现，本次是其自2012年沉寂以来的首次大规模爆发。病毒感染会引发发热、肌痛、呕吐、腹泻等症状。而正是因为这些症状的“普通性”，会导致患者在初期被漏诊、误诊。当出现出血或聚集性传染时，已经失去了病毒控制的窗口期。因此，埃博拉病毒的可怕之处，不仅在于高致死率，还在于早期识别难。
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GP糖蛋白是研究的核心靶点
埃博拉属于单股负链RNA病毒，基因组全长约19kb，包含7个非重叠开放阅读框（ORF），编码7类结构与非结构蛋白，负责病毒结构组装、基因组复制转录、宿主免疫拮抗等。其中核蛋白（NP）是病毒核衣壳的主要组分，直接包裹病毒RNA，负责病毒的复制转录。
GP糖蛋白是病毒入侵宿主细胞、实现免疫逃逸的功能蛋白。GP基因采用一种独特的共转录机制编码2种蛋白，分别是GP1,2和sGP（可溶性糖蛋白。其中70%为sGP，可释放至胞外。全长跨膜的GP1,2在感染宿主细胞时，GP1与细胞受体结合后，构象发生变化，暴露GP2，促进膜融合，使病毒基因组释放到细胞质中。GP1,2还会被TACE切割分泌截短的糖蛋白，作为抗原诱饵，诱导特异性抗体结合，避免病毒被抗体识别。同时还刺激巨噬细胞和树突状细胞产生大量的细胞因子，增加血管的通透性，造成出血。
埃博拉病毒GP糖蛋白的转录和加工过程
（源自文献：doi:10.2217/fvl.09.56）
病毒通过GP蛋白完成了细胞吸附、内吞、膜融合等过程，因此是中和抗体与疫苗免疫应答的靶点。
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广谱抗体：
下一代治疗策略的重要方向
以GP糖蛋白为靶点的抗体治疗，是目前经临床验证的埃博拉治疗策略。ZMapp通过3种抗体组成抗体鸡尾酒疗法，分别靶向GP蛋白互不重叠的表位。FDA已批准两款抗体药物上市，其中REGN-EB3靶向受体结合域、糖帽外侧区及内部融合环，mAb114识别GP三聚体糖帽与内部杯状结构的表位。但是这些单抗是针对Zaire毒株研发的，对Bundibugyo（BDBV）、Sudan（SUDV）等毒株效果甚微或者完全无效。
为开发广谱治疗性抗体，单域抗体（即纳米抗体）成为新的研究热点。中国科学技术大学的研究团队在Nature Communications发文，以三种埃博拉病毒（EBOV、BDBV、SUDV）截短GP蛋白为抗原，免疫骆驼并构建噬菌体展示文库，多轮筛选得到两种天然纳米抗体1A10和BA2，并构建双特异性抗体BA2-1A10。动物攻毒实验证实，抗体对EBOV、BDBV、SUDV发挥强效保护作用。在小鼠动物感染模型中，单剂注射BA2-1A10实现100%存活保护。在病毒感染48小时后给药，抗体仍保持高保护率，显著降低病毒载量。
单特异性抗体与双特异性抗体对不同亚型毒株的中和活性
（源自文献：doi: 10.1038/s41467-026-70464-6）
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疫苗研发：快速与广谱
腺病毒载体、亚单位、病毒样颗粒、mRNA等技术能够在明确抗原序列后加速候选疫苗构建和临床前评价。英国医学杂志（BMJ）报道，流行病防范创新联盟（CEPI）将投入超6000万美元加急推进三款专门靶向Bundibugyo毒株的疫苗。这些疫苗将会采用不同的技术路线，如国际艾滋病疫苗倡议组织（IAVI）采用重组水泡性口炎病毒rVSV平台，牛津大学依托黑猩猩腺病毒ChAdOx1载体平台，莫德纳选用速度更快的mRNA技术。
广谱疫苗开发重点是抗原设计。GP蛋白是埃博拉疫苗研发的核心靶点。天然GP蛋白结构复杂，存在黏蛋白样区域、糖基化修饰和构象变化，不同毒株间存在抗原表位差异。因此，GP稳定化、暴露保守表位、糖基化修饰等是下一代疫苗设计的重点。
斯克利普斯研究所（TSRI）结合GP蛋白稳定改造、自组装蛋白纳米颗粒（SApNP）展示、糖基化修饰三大技术，构建稳定型GP。通过多株广谱中和抗体验证其保留完整的结合表位，抗原活性没有损失。在扎伊尔、苏丹、本迪布焦三种毒株中展现出广谱交叉免疫潜力。
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GP蛋白：关键科研试剂
从病毒入侵机制到广谱抗体筛选和疫苗研发，高质量的病毒蛋白、抗体是基础工具。GP蛋白用于免疫原性评价、血清抗体筛选、抗体滴度分析等。不同毒株、不同表达系统来源的GP蛋白，可以帮助研究者开展交叉结合验证。
助力埃博拉病毒研究和防控，义翘神州提供相关重组蛋白、抗体和基因产品，涵盖Zaire、Sudan、Bundibugyo不同毒株的GP、NP、VP关键靶点。其中，GP蛋白可用于受体结合研究、抗体筛选、疫苗抗原评价和血清学检测。NP蛋白可用于诊断抗原开发、抗体检测和免疫反应研究。VP40作为基质蛋白，与病毒装配和出芽过程密切相关，可用于病毒样颗粒和结构功能研究。
【参考文献】
1. Jeffrey E Lee and Erica Ollmann Saphire, Ebolavirus glycoprotein structure and mechanism of entry. Future Virol. 2009. doi:10.2217/fvl.09.56.
2. Meihua Wang, et al. A highly potent nanobody-based bispecific therapeutic provides broad-spectrum protection against ebolavirus. Nature Communications. 2026. https://doi.org/10.1038/s41467-026-70464-6
3. Chris Baraniuk, Ebola: Three vaccines rushed into development for Bundibugyo outbreak. BMJ 2026. http://doi.org/10.1136/bmj-2026-557985
4. Yi-Zong Lee, et al. Rational design of next-generation filovirus vaccines through glycoprotein stabilization, nanoparticle display, and glycan modification
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