双精氨酸转运（Tat）系统介导细菌、古菌及植物细胞器中的蛋白质跨膜运输。与Sec系统不同，后者转运未折叠蛋白，Tat系统特异性地将完全折叠的蛋白从胞质输出。Tat底物通常在胞质中已结合辅因子并折叠完成，因此必须以折叠状态被转运。在细菌中，Tat系统参与多种代谢过程及致病性，因此也是重要的抗菌药物靶点。在植物中，Tat负责将叶绿体基质中的折叠蛋白转运至类囊体腔，对光合作用至关重要。
在大肠杆菌中，Tat复合物由多个TatA、TatB和TatC亚基组成。TatC为“手套状”蛋白，由六个跨膜螺旋构成。TatA和TatB结构相似，均包含一个短的N端跨膜螺旋以及一个两亲性螺旋（APH），其中TatB的APH通常比TatA更长。底物蛋白通过N端信号肽被Tat系统识别，该信号肽含有保守的双精氨酸基序。信号肽在胞质侧结合后，可触发更多TatA亚基的募集，形成活化的转运复合物，将底物转运至周质空间。该过程由质子动力势驱动。
Tat系统如何在维持膜完整性的同时跨膜转运体积庞大的折叠蛋白，是生物学中的长期未解之谜。尽管TatA、TatB和TatC单体结构已被解析，但组装态Tat复合物的整体结构仍不清楚。
2026年6月22日，奥地利科技学院Leonid A. Sazanov团队（第一作者为赵子瑜）在Molecular Cell上发表了文章Structure of E. Coli twin-arginine translocase (Tat) complex with bound cargo，报道了大肠杆菌TatBC复合物静息三聚体状态与底物SufI结合的冷冻电镜结构，整体分辨率约3.74 Å，其中TatB3C3区域分辨率约3.5 Å，使得可以建立原子模型。
该TatB3C3复合物呈现胞质侧开放的碗状结构，并具有带电的内腔。周质侧的TatC–TatC相互作用构成复合物骨架，而TatB亚基则作为分子“胶水”，稳定胞质侧及核心结构。底物SufI通过信号肽靶向结合一个TatBC单元的胞质侧，同时其折叠的球状结构域意外地结合到相邻TatBC单元上。该对接位点可能作为“校对位点”，用于验证底物的折叠状态。该结构为TatBC受体复合物的整体架构及底物识别提供了关键结构信息，并对其跨膜转运机制具有重要启示。
https://doi.org/10.1016/j.molcel.2026.05.026
制版人： 十一
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