在面临自然灾害等突发情况时，保障受灾人群与救援人员持续、稳定的营养供给是应急响应体系的核心挑战。蛋白质是维持生命活动、促进组织修复的关键营养素。在应急状态下，其供给除需满足总量需求外，供给模式对维持受灾人群的长期氮平衡与代谢稳定至关重要。慢消化蛋白因其在胃肠道内平缓、持续释放氨基酸的特性，可在进食间隔延长或食物供应不稳定时，有效维持机体氮平衡与蛋白质稳态，这对应对灾后可能发生的间断性食物供给以及高强度运动具有重要生理意义。目前常见的慢消化蛋白主要来源于天然动植物蛋白（如酪蛋白、大豆蛋白）或经物理化学改性获得的蛋白制品，但这些来源普遍存在供应链复杂、生产周期长、稳定性不足或加工适用性有限等问题，难以完全适应应急场景对快速、稳定供给的要求。因此，开发生产高效、供应稳定并具备慢消化动力学特性的新型替代蛋白源，成为提升应急食品体系韧性的重要方向。
微生物蛋白作为一种生产不依赖于传统农业体系的蛋白源，在应急场景下展现出独特优势。其发酵生产周期短，批量发酵16 h即可收获蛋白质量分数11%～12%的产品，远超传统农业；且可利用农业废弃物等非粮原料实现高效转化，高度契合应急食品体系对供应链韧性的核心要求。而其中酵母蛋白因其致密的微观结构和膳食纤维的阻隔作用，能够降低酶的可及性；菌丝体蛋白由于其细胞壁对内部蛋白的包埋作用及天然的纤维状结构，能在消化过程中延缓酶解，两种蛋白都呈现出慢消化特性的潜力。然而，蛋白质的消化特性是由多层级结构共同决定的复杂特性，其分子结构、物理化学特性等均会影响蛋白分子的形貌状态进而影响胃蛋白酶和胰蛋白酶的可及位点和消化特性。但是当前对酵母蛋白和菌丝体蛋白的研究聚焦于菌株筛选、产量提升、功能特性以及加工应用，而关于酵母蛋白和菌丝体蛋白的结构如何影响其在整个胃肠消化过程中消化特性的研究相对缺乏。
中国药科大学工学院的李佳奇、曹崇江和年琳玉*等人以酵母蛋白和菌丝体蛋白为研究对象，采用国际通用的INFOGEST体外静态模拟胃肠消化模型，系统比较酵母蛋白和菌丝体蛋白与传统慢消化蛋白（酪蛋白和大豆蛋白）的体外消化特性。通过测定蛋白质消化率、粒径、Zeta电位、表面疏水性、微观结构等指标，结合结构表征，从“结构-消化”关联视角揭示酵母蛋白和菌丝体蛋白的结构对其消化特性的影响，并阐明二者与传统蛋白消化特性的差异，旨在为酵母蛋白和菌丝体蛋白在应急食品领域的应用提供数据支撑。
1 不同蛋白质的体外消化特性分析
1.1 消化率分析
如图1所示，在体外模拟胃肠消化过程中，4 种蛋白质的消化率随时间变化呈现相似的阶段性特征，但在动力学细节上存在显著差异。在胃消化阶段（0～120 min），所有蛋白质的消化率均在初始30 min内快速上升，这主要因为胃蛋白酶迅速水解暴露的酶切位点，导致消化率迅速升高；随着易水解位点的消耗及产物抑制等效应，水解速率逐渐减缓。进入肠消化阶段（120～240 min）后，消化率再次于初始30 min内出现快速增加，之后转为稳步增长。最终，4 种蛋白的累积消化率均达到约60%，表明它们在整体消化程度上较为接近。然而，消化动力学模式的差异在肠消化阶段尤为明显。酪蛋白与大豆蛋白在肠消化初期（120～150 min）表现出急剧的消化率上升，提示其结构能迅速被胰蛋白酶识别并水解，氨基酸释放较为集中。与之相比，酵母蛋白与菌丝体蛋白在肠消化阶段的消化率上升更为平缓，在整个120 min的肠消化过程中保持近乎线性的增长趋势，表现出明显的缓释特性。这一差异暗示，尽管微生物蛋白最终能被消化至与传统蛋白相近的程度，但其消化进程更为延缓、持续。该缓释行为可能与其复杂的聚集结构、较高的表面疏水性以及可能存在的抗营养因子（如β-葡聚糖）有关，这些结构特征延缓了消化酶与底物的充分接触，从而调节了氨基酸的释放动力学，使其更符合应急状态下对持续氮供给的生理需求。
1.2 水解度分析
如图2所示，4 种蛋白质的水解度在消化过程中呈现与消化率相似的阶段性变化，但在肠消化阶段的水解效率上表现出明显差异。在胃消化阶段（0～120 min），水解度缓慢上升；进入肠消化阶段（120～240 min）后，所有蛋白质的水解度均迅速提高，表明胰蛋白酶对肽键的断裂作用显著增强。然而，微生物蛋白在肠消化阶段表现出更高的最终水解度：酵母蛋白与菌丝体蛋白的水解度分别达到24%与19%，而酪蛋白和大豆蛋白仅为14%与12%。这一数据表明，在相同的消化时间内，消化酶对微生物蛋白肽键的断裂更为彻底。该结果揭示了酵母蛋白与菌丝体蛋白具有“缓慢消化-高效水解”的特性。尽管其在胃消化阶段消化相对缓慢，但在肠消化阶段却表现出更高的水解效率，说明其蛋白质结构更易被胰蛋白酶识别与攻击。这一特性可能与其较高的无规卷曲比例、较松散的聚集态结构以及在肠液环境中聚集体的解离行为有关，使得内部肽键更充分暴露，从而实现了高效水解。因此，这两种微生物蛋白不仅能提供更平稳、持续的氨基酸供给，其底物本身也具备被消化系统高效利用的潜力，为其作为兼具高水解效率与理想缓释特性的优质慢消化蛋白源提供了强有力的实验证据。
2 不同蛋白质的理化性质分析
2.1 溶解度分析
初始溶解度可能影响消化起始速率。如图3所示，4 种蛋白均呈现较低的溶解度，其中大豆蛋白最高（5.1%），其次为酵母蛋白（2.3%）、菌丝体蛋白（1.3%）及酪蛋白（0.6%）。这一结果从界面性质层面揭示了它们作为潜在慢消化蛋白的共性结构基础，较低的溶解度暗示蛋白质在消化液中倾向于维持聚集态或胶束结构，从而可能限制消化酶的初始接触与扩散速率，可部分解释其消化动力学中观察到的慢消化现象：聚集态或复杂结构减缓了胃蛋白酶与胰蛋白酶对蛋白底物的有效接近与水解启动，从而延长了整体消化时间。但值得注意的是，酵母蛋白与菌丝体蛋白虽溶解度低，却在肠消化阶段表现出较高的最终水解度，这说明它们的聚集结构并非不可穿透，而是在消化过程中逐渐被打开，从而实现延迟但高效的水解。
2.2 表面疏水性分析
表面疏水性通常反映蛋白质分子中疏水基团的暴露程度，影响消化酶与其的界面结合及初始水解效率。如图4所示，酵母蛋白表现出极高的表面疏水性，这可能与其蛋白质分子中疏水氨基酸残基在聚集体表面的大量暴露有关。高表面疏水性虽可能导致溶解度降低，却有利于胃蛋白酶等疏水性较强的消化酶在初始阶段的吸附与定位，从而可能促进局部快速水解。相比之下，菌丝体蛋白表现出最低的表面疏水性，这可能与其纤维状结构有关，蛋白质紧密地嵌合在该结构中，导致疏水区域暴露减少。酪蛋白的高表面疏水性与其已知的胶束结构一致，胶束表面富含疏水区域，有利于酶的快速吸附，支持其较快的初始消化速率。而大豆蛋白的表面疏水性较低可能与较为紧凑的球状构象相关。综上，表面疏水性不仅是蛋白质溶解性与聚集行为的重要指标，更是决定其与消化酶界面作用的关键结构参数，可从分子层面部分解释4 种蛋白质在消化动力学上呈现的差异。
2.3 Zeta电位和粒径
蛋白的Zeta电位绝对值是衡量其在溶液中分散体系的稳定性的重要指标，Zeta电位绝对值越高，表明蛋白质在溶液中表面电荷密度越大，分子间静电斥力越强，分散体系越稳定，不易发生聚集。如图5A所示，酪蛋白的Zeta电位绝对值最高，为31.62 mV，其高负电性与其胶束的结构特征一致，这种强静电排斥作用维持了胶束在溶液中的良好分散状态，为消化酶提供了充分的界面接触机会。而酵母蛋白的Zeta电位绝对值最低（10.5 mV），表明其表面电荷密度较低，分子间斥力弱，极易发生聚集，形成大尺寸、致密的聚集体。菌丝体蛋白与大豆蛋白的上述参数介于二者之间，反映了其各自不同的蛋白质表面电荷特性与聚集程度。
聚集程度越高、粒径越大的蛋白质，其消化酶渗透至蛋白内部活性位点的扩散路径越长，初始水解速率越缓慢。如图5B所示，4 种蛋白质的粒径大小与Zeta电位趋势一致，进一步印证了表面电荷通过影响聚集行为进而调控蛋白质消化可及性的物理机制。
3 不同蛋白质的结构分析
3.1 微观结构
如图6所示，SEM直观揭示了4 种蛋白质在微观形貌上的显著差异，这些差异与其各自的胶体性质及消化行为密切相关。在结构形貌方面，酵母蛋白由纳米级球形亚单元紧密堆积，形成不规则且致密的聚集体，与其他研究结果一致，这为其在溶液中表现出的大粒径提供了直接的形貌证据。这种致密堆积的物理结构，会限制消化酶向聚集体内部的扩散与渗透，是其表现出慢消化特性的关键空间因素。菌丝体蛋白则呈现独特的纤维状或管状网络结构，这种延伸的纤维形态可能通过物理缠绕与包埋作用，延缓内部蛋白质的溶出与酶解。酪蛋白的形貌表现为表面粗糙的片状或卷曲层状结构，这是其胶束在干燥过程中塌陷、聚集的典型特征，粗糙且多孔的形貌提供了巨大的比表面积。大豆蛋白则主要呈现表面相对光滑、伴有凹陷的球形颗粒，符合其天然球蛋白在等电点沉淀后形成的常见聚集态。
在结构-功能关系方面，酵母蛋白致密聚集体的粗糙表面，可能与其极高的表面疏水性相关联，这虽不利于溶解，却可能为疏水性的消化酶（如胃蛋白酶）提供大量初始吸附位点，支持局部的快速水解启动。菌丝体蛋白的纤维网络在提供沿纤维长轴酶解路径的同时，也可能限制水解产物的扩散，从而共同调节其平缓的消化进程。酪蛋白粗糙多孔的片层结构，结合其良好的分散性，极大地促进了其与消化液及酶的混合接触效率，这与其较快的初始消化速率相符。大豆蛋白光滑的球形表面则可能减少其与周围介质的初始接触面积，使其消化动力学更依赖于消化酶对完整球状聚集体表面的攻击及随后的逐步解离过程。
TEM对4 种蛋白质稀溶液的观测结果，进一步从纳米尺度揭示了其在溶解或分散状态下的原生结构单元与聚集形态。如图7所示，酵母蛋白溶液中清晰呈现纳米级别的球形颗粒，这与SEM中观察到的构成宏观聚集体的纳米级球形亚基完全对应。该结果证实，酵母蛋白在加工后其基本结构单元即为纳米球。这些纳米颗粒在溶液中仍保持独立或松散聚集状态，其表面丰富的界面可能与其极高的表面疏水性密切相关，并为消化酶提供了大量潜在的作用位点。然而，这些纳米颗粒在宏观上极易堆积成致密聚集体，这正是限制消化酶整体渗透、导致缓释的关键。在菌丝体蛋白溶液中观察到短小的管状或棒状纳米颗粒，这与SEM中的纤维管状结构一致，表明其天然或加工后形成的固有形态是纤维状。在溶液中，这些纤维可能断裂或分散为较短的片段。这种高长径比的纳米结构，一方面可能影响溶液流变性与扩散，另一方面其表面性质也决定了与消化酶的初始相互作用模式。酪蛋白仍呈现相对较大的无规则片状颗粒，这与其SEM图像结果相符，这些片状颗粒提供了较大的二维延展界面。大豆蛋白颗粒为表面带有凹陷的球形，但粒径明显小于SEM观测的宏观聚集体，这很可能代表了其天然球蛋白在溶液中的近似原生状态或小规模聚集体，其光滑球形的形貌与相对较低的表面疏水性相印证。
3.2 二级结构
图8A显示，4 种蛋白质在酰胺I带（1 600～1 700 cm-1）与酰胺II带（1 500～1 560 cm-1）均出现特征吸收峰，证实了其典型的蛋白质结构。值得注意的是，酵母蛋白与菌丝体蛋白在945～1 030 cm-1范围内出现了特征吸收峰，这与文献中报道的β-葡聚糖信号一致，表明这两种微生物蛋白中含有多糖成分，可能对其消化特性产生影响。通过对酰胺I带进行去卷积拟合，进一步量化了4 种蛋白质的二级结构组成。如图8B所示，酵母蛋白与菌丝体蛋白含有较高比例的无规卷曲（约28%），而酪蛋白与大豆蛋白则以β-折叠为主（分别为41%与43%），α-螺旋与β-转角在4 种蛋白间差异不显著。从结构与消化机制的角度看，较高比例的无规卷曲通常意味着蛋白质局部结构较为松散，更易于在消化过程中发生构象展开，从而暴露出更多酶切位点。这一结构特征为酵母蛋白与菌丝体蛋白在肠消化阶段表现出更高的水解度提供了分子层面的解释。尤其对于菌丝体蛋白，其纤维状网络结构在SEM中显示在肠消化阶段完全解离为均匀细小颗粒，这一结构动态变化与其高无规卷曲含量高度吻合。相反，高含量的β-折叠通常与有序、稳定的片层结构相关，这种结构可能对蛋白酶的水解具有更强的抵抗性。因此，FTIR分析不仅从化学组成上区分了微生物蛋白与传统蛋白（如β-葡聚糖的存在），更重要的是从二级结构层面揭示了微生物蛋白高水解度的潜在机制：其较高的无规卷曲含量赋予了结构更强的柔性与酶可及性，从而有助于其在肠道环境中的高效水解。
3.3 内源荧光光谱分析
蛋白质的内源荧光主要来自于其含有的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基。其中，色氨酸的荧光对微环境最为敏感，因此在内源荧光光谱中占主导地位。色氨酸荧光的最大发射波长对其所处微环境的极性极为敏感，通常λmax越小，表明色氨酸残基所处环境的疏水性越强，反之则极性越强。如图9所示，4 种蛋白质的内源荧光光谱最大发射波长（λmax）存在明显差异。酵母蛋白的λmax约为335 nm，而菌丝体蛋白、酪蛋白和大豆蛋白的λmax则位于340～345 nm之间。酵母蛋白的λmax最低，说明其色氨酸残基主要位于高度疏水的内部核心区域，且被紧密包裹，这直接反映了其蛋白质三级结构具有较高的紧密性与完整性。相比之下，其他3 种蛋白的λmax向长波方向移动，表明其色氨酸残基所处的微环境极性较强，可能更靠近分子表面或处于相对暴露的位置，使得色氨酸暴露于溶剂，提示它们的整体结构紧凑性较低，部分区域可能更松散或易于溶剂化。进一步结合二级结构与表面疏水性结果，酵母蛋白具有较高的无规卷曲比例（约28%），这表明其局部结构具有一定柔性，但其极高的表面疏水性及最低的λmax共同说明，其疏水核心在天然状态下仍被紧密包埋于致密聚集内部，这一构象使其在消化初期能有效抵抗酶解，而在肠消化阶段随结构逐渐松弛，内部柔性区域得以暴露，从而支持高效水解。菌丝体蛋白同样具有高无规卷曲比例，其较低的表面疏水性及红移的λmax，与其纤维状、多孔且易于解离的微观结构相符，表明其结构更为开放、易于溶剂化，有助于在肠消化阶段快速解离并被高效水解。酪蛋白的高表面疏水性与红移的λmax，与其多孔、分散的胶束结构一致；大豆蛋白较低的表面疏水性、相对较高的溶解度使其易于溶剂化，同样与其红移的λmax一致。
3.4 巯基、二硫键含量
如图10所示，酵母蛋白在总巯基、游离巯基及二硫键含量上均显著高于其他3 种蛋白质，表明其分子结构中富含反应性硫基团与共价交联网络。这一化学结构特征对其高级结构的稳定性与消化特性具有重要影响。游离巯基作为蛋白质分子中具有高反应活性的基团，其含量高通常意味着蛋白质在加工或消化过程中易于发生氧化、交换或交联反应，从而影响其构象动态与界面性质。酵母蛋白中较高的游离巯基含量提示其在消化液中可能更易发生结构重排或聚集。更为重要的是，二硫键作为稳定蛋白质二级与三级结构的关键共价交联，其含量高低直接反映蛋白质结构的紧密性与稳定性。酵母蛋白中显著较高的二硫键含量表明其分子内或分子间存在较强的共价交联网络，有助于形成并维持致密、稳定的高级结构，这与SEM所示的紧密聚集态的特征一致。相比之下，菌丝体蛋白、酪蛋白及大豆蛋白较低的巯基与二硫键含量，则与其相对松散、柔性或易于解离的结构特征相符。
3.5 结晶度分析
如图11所示，XRD图谱揭示了4 种蛋白质在固态下的有序性差异。所有样品均在约2θ 9°和20°处出现特征衍射峰，分别对应于α-螺旋与β-折叠的周期性堆积结构，峰强度通常与结构的规整性及结晶度呈正相关。在4 种蛋白质中，酵母蛋白在20.2°附近的衍射峰强度最高，表明其β-折叠排列具有最高的有序性和规整度，这与其在SEM图像中观察到的致密、稳定的纳米级球形亚基聚集体形貌高度一致。菌丝体蛋白在两个特征峰处的强度均为最低，说明其在固态下整体有序性与结晶度最低，呈现近似无定形态，这与SEM中观察到的纤维状、松散网络结构相符。酪蛋白在9°附近的衍射峰相对较强，提示其结构中α-螺旋部分具有较好的规整性，这可能与其在水相中形成胶束的自组装能力有关。大豆蛋白在两个特征峰处的强度介于中间水平，反映了其球蛋白体系具有中等程度的结构有序性。从结构稳定性和消化机制的角度分析，高结晶度通常意味着蛋白质分子堆积紧密、结构刚性较强，可能在一定程度上限制消化酶在初始阶段对蛋白质内部的渗透与识别，这与酵母蛋白在胃消化阶段表现出的缓释特性一致。而低结晶度或无序性较高的结构（如菌丝体蛋白）可能更易在消化环境中发生溶胀或结构松散，从而在肠消化阶段更快速地被酶解，获得较高的最终水解度。
4 消化产物的粒径变化分析
4 种蛋白质在消化过程中的粒径变化如图12所示。在胃消化阶段（0～120 min），4 种蛋白质表现出不同的聚集行为。酵母蛋白的粒径分布显示其小粒径组分（约10 nm）逐渐减少，同时大粒径组分（约200 nm）占比增加，这主要是由于胶体相互作用引起的大量聚集。这种聚集行为与其较低的Zeta电位和较高的表面疏水性相符，后者可促进疏水驱动的聚集。与之相反，大豆蛋白的初始大聚集体（约10 000 nm）在胃消化初期迅速解离，并且逐渐出现小于100 nm的颗粒，这可能源于胃蛋白酶对其表面结构的局部水解或胃液pH值对其静电作用的削弱；但在胃消化后期，这些新生成的小颗粒又倾向于重新聚集。菌丝体蛋白与酪蛋白在胃消化阶段的粒径分布相对稳定，变化不显著，暗示其结构在该环境下具有较好的胶体稳定性或抗聚集能力。
进入肠消化阶段（120～240 min）后，胰蛋白酶的加入触发了粒径的显著转变。菌丝体蛋白的大颗粒迅速解离为小颗粒，这与其酶解效率提高的现象直接对应。酪蛋白也表现出大颗粒逐渐消失、小颗粒比例增加的趋势。酵母蛋白的小粒径组分在肠消化阶段完全消失，体系以持续存在的大粒径聚集体为主，这为其在肠消化阶段仍保持平缓的消化率上升提供了直接的胶体尺度证据。这类致密且稳定的聚集结构物理性地限制了胰蛋白酶的有效渗透与整体水解速率。大豆蛋白则重现了胃消化阶段的“解离-再聚集”动态，表明其聚集行为受到酶解与胶体相互作用的共同调控，显示出复杂的消化中间态。
5 消化产物的微观结构变化分析
通过SEM追踪了4 种蛋白质在模拟胃肠消化过程中微观形貌的动态演变，这些图像直观地揭示了蛋白质聚集体的结构解离、重组与酶解过程，并与前述粒径变化及消化动力学数据相互印证。如图13所示，在胃消化阶段，酵母蛋白颗粒间发生明显粘连，且随时间推移粘连程度持续加深，形成更为致密的聚集体。这与该阶段观察到的粒径增大趋势一致，可能是其高表面疏水性与低Zeta电位在胃液酸性环境中共同促进疏水相互作用与静电屏蔽的结果。菌丝体蛋白的纤维状网络结构在胃液中逐渐破坏，表明胃蛋白酶对其表面结构具有一定的水解作用。酪蛋白则从初始的片层状聚集体转变为较为密实的块状结构，可能与其胶束在低pH值下发生聚集重组有关。大豆蛋白在胃消化阶段迅速解离为大量小颗粒，说明胃蛋白酶能有效作用于其球状聚集体的表面，破坏其分子间作用力。
进入肠消化阶段后，胰蛋白酶的加入进一步驱动了结构的显著转变。酵母蛋白尽管颗粒粘连持续，但其致密球体的表面完整性开始被破坏，出现孔隙与碎片，说明胰蛋白酶对其进行了持续水解。菌丝体蛋白的纤维结构完全消失，体系转化为均匀的细小颗粒，这与其在肠消化阶段粒径迅速减小和高水解度的数据对应，表明其结构对胰蛋白酶高度敏感，易于被彻底水解。酪蛋白的块状聚集体被快速水解为微细颗粒，变化趋势与菌丝体蛋白相似。大豆蛋白则呈现出复杂的动态过程：肠消化初期产生的小颗粒在后期重新聚集，形成尺寸更大的疏松团块，这可能源于其部分水解产物暴露出疏水位点或活性巯基，从而引发了消化中间产物的再聚集。
6 SDS-PAGE图谱
如图14所示，利用SDS-PAGE技术分析了4 种蛋白质在模拟胃肠消化过程中水解产物的分子质量分布演变，其结果从蛋白质组分层面直观揭示了消化酶作用的特异性与水解进程的差异。在胃消化阶段（0～120 min），4 种蛋白质的水解图谱呈现不同模式。酵母蛋白在10～15 kDa范围内出现持续增强的条带，表明胃蛋白酶能够有效将其大分子质量蛋白水解为特定大小的中间肽段。菌丝体蛋白在10～15 kDa处条带增强，提示其消化涉及多个分子质量层级组分的逐步水解。与之相反，酪蛋白在25～35 kDa区域的特征条带强度随消化时间显著减弱，而未出现明显的中低分子质量新生条带，这可能因为其胶束结构在酸性环境中发生聚集重组。大豆蛋白在10～35 kDa范围内条带增强，表明胃蛋白酶能迅速攻击其球状聚集体，生成一系列中等分子质量的可溶性肽段。
在肠消化阶段（120～240 min），胰蛋白酶的加入使水解模式发生显著转变。酵母蛋白、菌丝体蛋白与酪蛋白体系中，分子质量高于15 kDa的条带基本消失，表明胰蛋白酶能高效将这些蛋白质或其胃消化中间产物进一步水解为小分子肽（＜15 kDa）。其中，酵母蛋白与菌丝体蛋白条带消失更为彻底，这与它们较高的最终水解度相符，说明其结构经胃消化阶段预处理后，对胰蛋白酶极为敏感。相比之下，大豆蛋白在肠消化阶段仍保留较强的10～35 kDa条带，且强度进一步增加，提示其胃消化产物中仍含有大量对胰蛋白酶抗性较强的肽段，或存在酶切位点可及性限制，导致最终水解程度较低，这与水解度测定结果一致。
7 结 论
本研究通过体外模拟消化模型，系统比较了微生物蛋白（酵母蛋白、菌丝体蛋白）与传统慢消化蛋白（酪蛋白、大豆蛋白）的消化特性，并结合粒径、Zeta电位、表面疏水性、二级结构、微观形貌等多层次结构表征，系统解析了其消化行为差异的结构基础。结果表明，微生物蛋白与传统慢消化蛋白的整体消化进程相似，且最终消化率均达到约60%，表现出良好的慢消化动力学特征；而在水解度方面，酵母蛋白（24%）和菌丝体蛋白（19%）显著高于酪蛋白（14%）和大豆蛋白（12%），显示出更高的肽键断裂效率。结构显示，酵母蛋白凭借致密纳米球形聚集与高二硫键网络延缓胃消化阶段酶渗透，而其高表面疏水性与高无规卷曲含量则在肠消化阶段促进结构展开与酶切位点暴露，促进其水解；菌丝体蛋白则依赖纤维状网络包埋延缓消化启动，同时凭借低结晶度与高无规卷曲实现在肠环境中的高效水解。而传统蛋白（如酪蛋白、大豆蛋白）的“慢消化”多依赖于结构紧密或胶束稳定性，但水解效率有限。这种微生物蛋白与传统蛋白在结构上的差异使得两者在具有相似消化率的同时，微生物蛋白具有更高的水解度。
综上，酵母蛋白与菌丝体蛋白不仅能够满足应急食品体系对持续、平稳氨基酸释放的慢消化需求，其高效水解特性也提示其可能具有优于传统蛋白的氨基酸供应效率。然而，本研究采用的体外静态消化模型虽具有可控性与重复性，但无法完全模拟人体胃肠道的动态蠕动、激素调控及微生物区系等复杂生理环境。除此之外，研究仅聚焦于消化过程，未对消化产物的吸收效率、生理活性及后续代谢效应进行评价，未来可进一步开展动物实验，验证微生物蛋白在体内的消化动力学。
引文格式：
李佳奇, 曹崇江, 赵伟, 等. 酵母蛋白与菌丝体蛋白慢消化特性的构效关系解析[J]. 食品科学, 2026, 47(11): 22-35. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20251219-164.
LI Jiaqi, CAO Chongjiang, ZHAO Wei, et al. Relationship between the structures and slow digestion properties of yeast and mycelial proteins[J]. Food Science, 2026, 47(11): 22-35. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20251219-164.
实习编辑：普怡然；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网
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