2026年9月17日，植物气孔免疫的肽信号研究取得新进展。植物通过气孔开闭平衡光合、蒸腾与病原防御，SCREW/CTNIP肽经受体NUT/HSL3和共受体BAK1/SERK3促进气孔重开，其识别机制长期缺乏结构证据。河南大学宋纯鹏/郭思义、中国科学院上海药物研究所徐华强团队完成了题为《Cross-ribbon conformation defines peptide recognition in SCREW/CTNIP-NUT/HSL3 signalling》的研究。他们解析了拟南芥NUT胞外域及NUT-SCREW2-BAK1三元复合物冷冻电镜结构，结合表面等离子共振、免疫共沉淀、MAPK激活和基因表达实验，阐明SCREW2的交叉带状构象如何被NUT识别并招募BAK1。
研究团队获得的AtNUTECD结构分辨率为2.72 Å，三元复合物结构分辨率为2.65 Å，AtNUT胞外域由21个LRR重复组成，SCREW2结合在LRR6至LRR14形成的凹面，埋藏界面面积约976.65 Ų。SCREW2没有采用已知LRR受体激酶结合肽常见的Ω型或完全伸展构象，而是形成交叉带状构象，C58和C68之间的二硫键限制了肽段空间走向。把这两个半胱氨酸突变为丝氨酸后，SPR测得SCREW2与AtNUT的解离常数从约5.57 µM升高到148.5 µM，Co-IP中相互作用明显减弱，下游MAPK激活和PTI标记基因表达也受到抑制。
结构分析显示，SCREW2的N端残基和中央CTNIP基序承担主要识别任务，C端N70不与AtNUT直接接触，这与SCREW肽C端序列保守性低的情况一致。R51与AtNUT的E218和E219形成盐桥，H69与E218形成盐桥，S53与Y214、H239和D241形成氢键，N56与D288和S290形成氢键。中央CTNIP区域的T59与R358和E360形成氢键，N60被Y386和Q408识别，I61与V384发生疏水作用，P62进入L405和Y429构成的疏水口袋。针对这些位点制作的AtNUT突变体在SPR中结合亲和力显著下降，Co-IP相互作用减弱，SCREW2诱导的MAPK磷酸化和WRKY30、WRKY33、WRKY53表达也明显降低。
AtNUT的N449位点带有N-连接糖基化，该糖链位于SCREW2结合界面，复合物结构中N449连接的两个NAG残基与SCREW2的R63形成氢键，糖链向外偏转后与AtNUT内凹表面共同形成容纳R63侧链的口袋。N449D突变破坏糖基化序列后，SCREW2与AtNUT的结合亲和力降至83.8 µM，Co-IP信号减弱，MAPK激活和WRKY类基因诱导也下降。共受体招募方面，SCREW2的C端朝上并远离BAK1招募环，中央环的G57、T59、S65和G66主链羰基与BAK1的T52和V54形成氢键，这种主链驱动的连接不依赖肽侧链。AtBAK1内凹面还与AtNUT的C端LRR15至LRR21接触，R72与T570和N548形成氢键，N77与R545形成氢键，F60插入V475和Y429组成的疏水口袋。AtNUT的N548A T570A和R545A突变使三元复合物结合亲和力下降约3倍，Co-IP作用也减弱。
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